Денатурация на протеини: фактори, които я причиняват и последици

Денатурацията на протеините се състои от загуба на триизмерната структура от различни фактори на околната среда, като температура, рН или някои химични агенти. Загубата на структурата води до загуба на биологичната функция, свързана с този протеин, независимо дали е ензимен, структурен, транспортен, между другото.

Структурата на протеина е силно чувствителна към промените. Дестабилизирането на един мост от основен водород може да денатурира протеина. По същия начин, има взаимодействия, които не са строго важни за спазването на функцията на протеина, и в случай, че бъде дестабилизирана, тя няма ефект върху функционирането.

Структура на протеините

За да разберем процесите на денатурация на белтъците, трябва да знаем как се организират протеините. Те представляват първична, вторична, третична и кватернерна структура.

Първична структура

Последователността на аминокиселините съставлява споменатия протеин. Аминокиселините са основните градивни елементи на тези биомолекули и има 20 различни вида, всеки от които има специфични физични и химични свойства. Те са свързани заедно чрез пептидна връзка.

Вторична структура

В тази структура тази линейна верига от аминокиселини започва да се сгъва от водородни връзки. Има две основни вторични структури: спирала α, спираловидно оформена; и сгънатия лист В, когато две линейни вериги са подравнени паралелно.

Третична структура

Включва други видове сили, които водят до специфично сгъване на триизмерната форма.

R веригите на аминокиселинните остатъци, които образуват структурата на протеина, могат да образуват дисулфидни мостове и хидрофобните части на протеините са групирани вътре, докато хидрофилните части са изправени пред водата. Ван дер Ваалсовите сили действат като стабилизатор на описаните взаимодействия.

Четвъртична структура

Състои се от агрегати от протеинови единици.

Когато един протеин е денатуриран, той губи четвъртичната, третичната и вторичната структура, докато основната остава непокътната. Протеините, които са богати на дисулфидни връзки (третична структура) осигуряват по-голяма устойчивост на денатурация.

Фактори, които причиняват денатурация

Всеки фактор, който дестабилизира нековалентните връзки, отговорни за поддържането на нативната структура на протеина, може да причини неговата денатурация. Сред най-важните можем да споменем:

рН

При много екстремни стойности на рН, или кисела, или основна среда, протеинът може да загуби своята триизмерна конфигурация. Излишъкът от Н + и ОН-йони в средата дестабилизира взаимодействията на протеина.

Тази промяна в йонния модел води до денатурация. Денатурацията чрез рН може да бъде обратима в някои случаи, а в други - необратима.

температура

Термичната денатурация възниква при повишаване на температурата. В организми, които живеят в средни условия на околната среда, протеините започват да дестабилизират при температури над 40 ° С. Ясно е, че протеините на термофилните организми могат да издържат на тези температурни диапазони.

Повишаването на температурата води до повишени молекулярни движения, които засягат водородните връзки и други нековалентни връзки, което води до загуба на третична структура.

Тези повишения на температурата водят до намаляване на скоростта на реакцията, ако става дума за ензими.

Химични вещества

Полярните вещества - като урея - във високи концентрации засягат водородните връзки. По същия начин неполярните вещества могат да имат подобни последици.

Детергентите могат също да дестабилизират протеиновата структура; въпреки това, това не е агресивен процес и са предимно обратими.

Редуциращи агенти

Cap-меркаптоетанол (HOCH2CH2SH) е химичен агент, често използван в лабораторията за денатуриране на протеини. Той е отговорен за намаляване на дисулфидните мостове между аминокиселинните остатъци. Той може да дестабилизира третичната или кватернерната структура на протеина.

Друг редуциращ агент с подобни функции е дитиотреитол (DTT). В допълнение, други фактори, които допринасят за загубата на естествената структура в протеините, са тежки метали във високи концентрации и ултравиолетова радиация.

въздействие

Когато настъпи денатурация, протеинът губи своята функция. Протеините работят оптимално, когато са в своето естествено състояние.

Загубата на функция не винаги е свързана с процес на денатуриране. Малка промяна в структурата на протеина може да доведе до загуба на функцията, без да дестабилизира цялата триизмерна структура.

Процесът може или не може да бъде необратим. В лабораторията, ако условията са обърнати, протеинът може да се върне към първоначалната си конфигурация.

връщане на природата

Един от най-известните и убедителни експерименти с ренатурация е доказан в рибонуклеаза А.

Когато учените са добавили денатуриращи агенти като урея или β-меркаптоетанол, протеинът е денатуриран. Ако тези агенти се отстранят, протеинът се връща в своята нативна конформация и може да изпълнява функцията си с ефективност от 100%.

Един от най-важните изводи от това изследване е да се демонстрира експериментално, че триизмерната конформация на протеина се дава от неговата първична структура.

В някои случаи процесът на денатуриране е напълно необратим. Например, когато приготвяме яйце, ние прилагаме топлина към протеините (основният е албуминът), който го прави, а бялото придобива солиден, белезникав вид. Интуитивно можем да заключим, че дори да го охлаждаме, тя няма да се върне към първоначалната си форма.

В повечето случаи процесът на денатурация се съпровожда от загуба на разтворимост. Той също така намалява вискозитета, скоростта на дифузия и кристализира по-лесно.

Протеини на шаперона

Протеините на шаперон или шаперонин са отговорни за предотвратяване на денатурирането на други протеини. Те също така потискат някои взаимодействия, които не са адекватни между протеините, за да осигурят правилното сгъване на същите.

Когато температурата на средата се повиши, тези протеини повишават концентрацията си и действат чрез предотвратяване на денатурацията на други протеини. Ето защо те се наричат ​​още "протеини на топлинния шок" или HSP за неговия акроним на английски език (Heat Shock Proteins ).

Чаперонините са аналогични на клетка или варела, която защитава интересуващия ни протеин.

Тези протеини, които реагират на ситуации на клетъчен стрес, са докладвани в различни групи живи организми и са силно консервирани. Има различни видове шаперонини и те са класифицирани според тяхната молекулна маса.